EXERCÍCIOS 

1 escreva a formula plana de um aminoácido qualquer identificando cada um dos grupos que constituem ( amina , carboxila , r etc ... ) . 

R :   

2 o que e ligação peptidica   ? 

R : as proteínas são  moléculas  filamentosas  , formados por dezenas ou centenas de aminoácidos unidos entre si . 

 3 o que e peptídio ? como podem ser  classificados , de acordo com o numero de aminoácidos  componentes ?

R : peptídeo e a molécula mas simples da proteína  classificados em 

dipeptídeo : 2 aminoácidos 

tripeptido : 3 aminoácidos 

tetrapeptideo  : 4 aminoácidos .

4 em que as moléculas de aminoácidos  podem diferir ? 

R : no aumento de massa da estrutura corporal .

5 o que são aminoácidos essenciais não  essenciais ?

R : essenciais aqueles temos obter não essenciais são aqueles que produzimos  .

6 o que e a estrutura primaria da proteína ?

 R : e a sequencia de aminoácidos a falta de 1 aminoácido ou sua alteração pode causar o não funcionamento  . 

7 explique 

a estrutura secundaria , terciaria e quartenária

 R : estrutura secundaria

 caracterizado quando as cadeias polipeptídicas  estão enroladas  em helicoidal , lembrando fio de telefone

estrutura terciaria 

caracterizado quando a cadeia polipeptídica helicoidal se dobra

estrutura quartenária 

2 ou + cadeias unidas .

8 o que e desnaturação de proteína quais suas possíveis causas    

R : Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado não necessariamente corresponde à um desenovelamento completo da estrutura protéica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das condições, as proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente enovelados pouco elucidados.

A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as interações fracas em uma proteína (especialmente entre as ligações de hidrogênio) de forma complexa. Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação protéica geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta de estrutura em uma faixa estrita de temperaturas. Essa alteração repentina indica que o desenovelamento é um processo cooperativo: a perda da estrutura em uma parte da proteína desestabiliza outras partes.

A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como uréia e cloridrato de guanidínio ou por detergentes. Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipepitídica é rompida. Os solventes orgânicos (uréia e detergente) agem principalmente de modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas globulares; os extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio .